La modélisation d'homologie, autrement appelée modélisation comparative des protéines, fait allusion au développement d'un modèle de détermination nucléaire de la protéine « objective » à partir de sa succession amino corrosive. Dans la modélisation d'homologie, nous testons la structure tridimensionnelle d'une protéine homologue associée (la « mise en page »). L'expression « démonstration d'homologie », également appelée affichage similaire ou affichage basé sur un format (TBM), fait référence à la démonstration d'une structure 3D de protéine en utilisant une structure connue provisoirement décidée d'une protéine homologue comme disposition.
Une structure protéique est d’une aide précieuse pour l’étude de la capacité des protéines, des progrès, des collaborations avec des ligands et différentes protéines, et même au sein de l’industrie pharmaceutique dans la divulgation et la description des médicaments basés sur la structure. L'affichage de l'homologie peut fournir au chercheur atomique et aux chimistes organiques des structures à « faible détermination », qui contiendront des données adéquates sur le cours d'action spatial des dépôts essentiels dans la protéine et qui pourront orienter les grandes lignes de nouvelles recherches.
Par exemple, les grandes lignes des analyses de mutagenèse coordonnées sur site pourraient être considérablement améliorées si de telles structures modèles à « faible détermination » pouvaient être utilisées. L'illustration d'un essai d'une structure protéique peut souvent être retardée en raison de difficultés à obtenir une quantité adéquate de protéine (clonage, expression et décontamination de quantités en milligrammes), en raison de problèmes liés à la cristallisation, et même la partie cristallographique des protéines peut devenir une source de problèmes. Dans ce contexte, il n’est pas étonnant que les systèmes gérant la prévision de la structure des protéines aient gagné en popularité. Parmi ces techniques, la stratégie d’affichage de l’homologie donne le plus souvent le résultat le plus fiable. L'utilisation de cette technique s'inscrit dans la perspective selon laquelle deux protéines ayant une place dans la même famille et ayant des successions corrosives aminées comparatives auront des structures tridimensionnelles comparatives.